Вопросы по цитологии
| контрольные работы, Биология Объем работы: 17 стр. Год сдачи: 2012 Стоимость: 10 бел рублей (323 рф рублей, 5 долларов) Просмотров: 449 | Не подходит работа? |
Оглавление
Содержание
Заказать работу
1 Особенности аминокислотного состава мембранных белков.
2 Роль элементов цитоскелета и мембранных белков в регуляции структуры и функции мембраны.
3 Роль промежуточных филаментов в формировании специальных клеточных образований (микроворсинок, терминальной сети и др.) в различных тканях.
4 Структура в обычном и электронном микроскопе интерфазного хроматина.
5 Молекулярная организация хромосом, механизмы их компактизации. Формирование митотических хромосом.
6 Действие на клетки и клеточное деление повреждающих факторов: ионизирующей радиации, химических агентов, температуры.
7 Пролиферация и дифференцировка клеток.
8 Межклеточные контакты: плотные, адгезивные и щелевые.
9 Адгезия. Типы клеточных контактов. Роль межклеточных взаимодействий.
2 Роль элементов цитоскелета и мембранных белков в регуляции структуры и функции мембраны.
3 Роль промежуточных филаментов в формировании специальных клеточных образований (микроворсинок, терминальной сети и др.) в различных тканях.
4 Структура в обычном и электронном микроскопе интерфазного хроматина.
5 Молекулярная организация хромосом, механизмы их компактизации. Формирование митотических хромосом.
6 Действие на клетки и клеточное деление повреждающих факторов: ионизирующей радиации, химических агентов, температуры.
7 Пролиферация и дифференцировка клеток.
8 Межклеточные контакты: плотные, адгезивные и щелевые.
9 Адгезия. Типы клеточных контактов. Роль межклеточных взаимодействий.
Особенности аминокислотного состава мембранных белков.
Три уровня амфифильных структур в мембранных белках: первичную, вторичную и третичную амфифильность.
1. Первичные амфифильные структуры содержат протяженный участок из преимущественно неполярных аминокислотных остатков, длина которого достаточна для пересечения бислоя. Такие структуры выявлены как в реакционном центре, так и в бактериородопсине. У этих белков все пронизывающие мембрану элементы являются а-спиральными. а-Спиральная структура предпочтительна потому, что при этом образуются все водородные связи, в которых могут участвовать атомы водорода полипептидного каркаса. Альтернативная структура, у которой отсутствует одна из водородных связей, менее стабильна примерно на 5 ккал / моль.
2. Вторичные амфифильные структуры. В таких структурах гидрофобные остатки периодически встречаются вдоль цепи, и при укладке полипептида в определенную вторичную структуру они образуют сплошную поверхность. Периодичность некоторых элементов вторичной структуры указана в табл. 1. В качестве примера белков, в которых вторичные амфифильные структуры, по-видимому, играют важную роль, можно привести порины. В них полярные и неполярные аминокислотные остатки в каждой из 3-цепей чередуются. Все полярные остатки находятся на одной стороне складчатого слоя, выстилая наполненную водой пору.
Три уровня амфифильных структур в мембранных белках: первичную, вторичную и третичную амфифильность.
1. Первичные амфифильные структуры содержат протяженный участок из преимущественно неполярных аминокислотных остатков, длина которого достаточна для пересечения бислоя. Такие структуры выявлены как в реакционном центре, так и в бактериородопсине. У этих белков все пронизывающие мембрану элементы являются а-спиральными. а-Спиральная структура предпочтительна потому, что при этом образуются все водородные связи, в которых могут участвовать атомы водорода полипептидного каркаса. Альтернативная структура, у которой отсутствует одна из водородных связей, менее стабильна примерно на 5 ккал / моль.
2. Вторичные амфифильные структуры. В таких структурах гидрофобные остатки периодически встречаются вдоль цепи, и при укладке полипептида в определенную вторичную структуру они образуют сплошную поверхность. Периодичность некоторых элементов вторичной структуры указана в табл. 1. В качестве примера белков, в которых вторичные амфифильные структуры, по-видимому, играют важную роль, можно привести порины. В них полярные и неполярные аминокислотные остатки в каждой из 3-цепей чередуются. Все полярные остатки находятся на одной стороне складчатого слоя, выстилая наполненную водой пору.
После офорления заказа Вам будут доступны содержание, введение, список литературы*
*- если автор дал согласие и выложил это описание.