1. Вторичная структура белков. Структурирующие факторы (силы). Явления денатурации и ренатурации белков. 2. Глюконеогенез. Биосинтез гликогена из пировиноградной кислоты. Ключевые стадии. Ферментное обеспечение. Регуляция глюконеогенеза. 3. Витамины А и Е, их структура и биологическая роль.

Разрушение регулярных вторичных структур белков (α-спирали и β-структур) по аналогии с плавлением кристалла называют "плавлением" полипептидов. При этом водородные связи рвутся, и полипептидные цепи принимают форму беспорядочного клубка. Следовательно, стабильность вторичных структур определяется межпептидными водородными связями. Остальные типы связей почти не принимают в этом участия, за исключением дисульфидных связей вдоль полипептидной цепи в местах расположения остатков цистеина. Короткие пептиды благодаря дисульфидным связям замыкаются в циклы. Во многих белках одновременно имеются α-спиральные участки и β-структуры. Природных белков, состоящих на 100% из α-спирали, почти не бывает (исключение составляет парамиозин — мышечный белок, на 96-100% представляющий собой α-спираль), тогда как у синтетических полипептидов 100%-ная спирализация.
Другие белки имеют неодинаковую степень спирализации. Высокая частота α-спиральных структур наблюдается у парамиозина, миоглобина, гемоглобина. Напротив, у трипсина, рибонуклеазы значительная часть полипептидной цепи укладывается в слоистые β-структуры. Белки опорных тканей: кератин (белок волос, шерсти), коллаген (белок сухожилий, кожи), фиброин (белок натурального шелка) имеют β-конфигурацию полипептидных цепей. Разная степень спирализации полипептидных цепей белков говорит о том, что, очевидно, имеются силы, частично нарушающие спирализацию или "ломающие" регулярную укладку полипептидной цепи. Причиной этого является более компактная укладка полипептидной цепи белка в определенном объеме, т. е. в третичную структуру.
Под денатурацией понимают утрату трехмерной конформации, присущей данной белковой молекуле. Это изменение может носить временный или постоянный характер, но и в том, и в другом случае аминокислотная последовательность белка остается неизменной. При денатурации молекула развертывается и теряет способность выполнять свою обычную биологическую функцию. Вызывать...

1. Албертс Б.,Брей Д.,Льюис Дж., Рэфф М., Робертс К., Уотсон Дж.,// Молекулярная биология клетки (в 5-ти т.) - М.:Мир, 1986, тт 1-3
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. //Биологическая химия, - М.:Медицина 1990
3. Кольман Я., Рём К.-Г.// Наглядная биохимия, «Мир», М., 2000, 469 с.
4. Кнорре Д.Г., Мызина С.Д.//Биологическая химия, - М.:Высшая шк. 1998
5. Ленинджер А. .// Основы биохимии (в 3-х т.) - М.:Мир,1985
6. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В.// Биохимия человека - М.:Мир 1993. ( в 2-х т.)
7. Страйер Л. .// Биохимия (в 3-х т.) - М.:Мир,1984
8. Уайт А., Хэндлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. // Основы биохимии (в 3-х т.) – М.:Мир, 1981.
10. Овчинников Ю.А.// Биоорганическая химия, М., «Просвещение», 1987